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索式提取器密码子反密码子的相互作用与小亚基

时间:2020-04-18 18:14     浏览:

翻译过程的肽链延长也称作核糖体循环( $%&’(’)*+ ,-,+.)。索式提取器广义的核糖体循环指翻译全过程。因为 它们是在核糖体上连续地、循环地进行。真核生物的肽链延长过程与原核生物非常相似。原核生物延长 过程所需的蛋白因子称为延长因子( .+’/0*1%’/ 2*,1’$,34);真核生物的延长因子称为 .34( .56*$-’1%, .+’/0*1%’/ 2*,1’$)。 ##大亚基与 "7 8复合物的结合导致在大亚基产生两个氨基酰 19:;结合位点。其中一个为 <位或肽 位(=.=1%>-+ (%1.),在起始复合物形成过程中,它已被 ?.1 19:;占据,与起始密码子配对。另一个位点为 ;位或受位(*,,.=1’$ (%1.),覆盖开放阅读框架的第二个密码子。密码子反密码子的相互作用与小亚基 有关, 19:;氨基酸的氨基端与大亚基相连接。 ##核糖体循环可分三个阶段:进位( ./1$*/,.)或称注册( $.0%(1$*1%’/),成肽( =.=1%>. &’/> 2’$)*1%’/)和转 位(1$*/(+’,*1%’/)。循环一次,肽链延长一个氨基酸残基,直至肽链合成终止。 ##(一)进位 ##起始复合物形成时, <位已被起始 19:;占据,而 ;位是留空的。在原核生物中,延长因子 34 @由 A个亚基: 34 @5和 34 @(组成。 34 @5是一种 B@<*(.,当它与 B@<结合后,释放出 34 @(。34 @5 ·B@<复合物能与适当的氨基酰 19:;结合并将其携带进入 ;位,


使密码子与反密码子配对。同时, 34 @5的 B@<*(.发挥作用并释放 34 @5 BC<和磷酸盐。 34 @(与 34 @5结合将 BC<置换出去。 B@<又可取代 34 @5·34 @(二聚体中的 34 @(。由此可见, 34 @(实际上是 B@<交换蛋白,它可将 34 @5上的 BC<交换成 B@<,使 34 @5进入新一轮循环(图 !" D)。在真核生物中,与 34 @5相应 的因子是 .34 !,它是由 !、"、#和 $亚基组成的四聚体。尚未发现真核生物有 34 @(的对应物,可能是 .34 !的某一个亚基有这种再生能力。 ##(二)成肽 ##氨基酰 19:;进入 ;位后,在肽基转移酶的催化下,两个氨基酸之间形成肽键(图 !" E)。在原核 生物中,肽基转移酶活性位于大亚基的 AF 8 $9:;;在真核生物中,该酶的活性位于大亚基的 A7 8 $9:; 中,肽基转移酶是一种核酶。以前并没有认识核酶能直接参与蛋白质的合成,这一例子再次证明核酶的重 要性。由于氨基酰 19:;中的氨基酸已被活化,因此成肽反应无须能量供应。 ##(三)转位 ##现在对应于阅读框密码子的二肽已连到 ;位的 19:;上,下一步发生转位。在原核生物,转位依赖 B@<和 B@<依赖蛋白— ——34 B;在真核生物,则依赖 B@<和 34 B的相应蛋白— ——.34 A、34 B和 .34 A都具 B@<*(.活性。转位时下述三个事件同时发生(图 !" 7)。 # #!G核糖体移动三个核苷酸距离,二肽 19:;从 ;位移至 <位。 # #AG下一个密码子进入 ;位。 #"!第三篇 $遗传信息的传递 图 !" #$真核生物的翻译起始过程 第十四章 $蛋白质的生物合成#"! 图 !" #$翻译的进位过程图 !" %$翻译的成肽过程 $ $&’在原核生物中, (位的去氨基酰的 )*+,进入 -位(./0) 10).,或称出口位点);在真核生物中, )*+, 直接从核糖体释放。 三、肽链合成的终止 $$肽链合成的终止包括终止密码的识别、从肽酰 )*+,水解出肽链、从核糖体分离出 2*+,和大、小亚 基拆开。终止过程也需要蛋白因子,它们被称作释放因子(3.4.51. 657)83,*9)。 $$原核生物有三种 *9:*9 !、*9 :和 *9 &。*9 !能识别终止密码子 ;,,和 ;,<;*9 :能识 别终止密码子 ;,,和 ;<,。*9 &是依赖核糖体的 <=(51.,能促进 *9 !和 *9 :与核糖体结合,当 翻译至 2*+,的 ,位出现终止密码时, *9 &能帮助 *9 !或 *9 :进入 ,位,并帮助完成合成的多肽 从 (位点的 )*+,释放出来(图 !" >)。 $$在真核生物中只发现一种释放因子: .*9。它能识别所有的终止密码子,由于它没有与 <=(结合的位 点,它不能帮助完成合成的多肽从 (位点的 )*+,释放,在真核细胞内可能还存在能与 .*9合作帮助多肽 从核糖体释放的蛋白质。 !"!第三篇 $遗传信息的传递 图 !" #$翻译的转位过程图 !" %$肽链合成的终止过程 第三节 $翻译后的加工修饰 $$从核糖体释放的多肽链不一定是具备生物活性的成熟蛋白质,在细胞内新生肽链只有经过各种修饰 处理才能成为有活性的成熟蛋白,该过程称为翻译后加工(&’() )*+,(-+).’, &*’/0((.,1)。本章从一级结构 的修饰、糖链的添加和高级结构的形成等三个方面描述翻译后的加工。 一、翻译后修饰 $$(一)一级结构的修饰 $ $!2去除 !甲酰基或 !蛋氨酸 $$翻译过程中,原核生物的 3末端的第一个氨基酸总是甲酰蛋氨酸;真核生物的是蛋氨酸。但大多数 天然蛋白


质不以上述氨基酸为 3末端的第一位氨基酸。细胞内的脱甲酰基酶或氨基肽酶可以去除 3甲 酰基、 3末端蛋氨酸或 3末端的一段肽链。这个过程可在肽链合成过程中发生。 $ $42蛋白质的水解加工 $$蛋白质的水解加工包括多蛋白的水解加工和内含肽的剪接。 $$(!)多蛋白的水解加工 $一些蛋白质在合成之初是含有一系列头尾相连的蛋白质的长多肽链。多肽 第十四章 3蛋白质的生物合成#"! 链的水解将裂解释放出各种蛋白质,释放出的蛋白质可能具有完全不同的功能,这些蛋白质称为多蛋白。 如垂体合成的阿黑皮素原( !"##!$#%&’()#*#"+$),,-./),它包含至少 01种不同的肽类激素。阿黑皮素原 的水解可释放这些激素(图 02 01)。由于这些肽类激素之间的序列有重叠,所以并非所有的激素都同时 产生,不同的细胞有不同的切割模式,从而产生不同的激素。 图 02 013阿黑皮素原的水解加工 45:赖氨酸和精氨酸残基; .67,促黑激素; ! 89:!脂酸释放激素( ’$!#+"#!$)) 33(:)内含肽的切除 3内含肽的切除相应于 ;)5<=中内含子的剪切。内含肽是蛋白质的内部片段,翻 译后很快被剪切,两个外显肽连接到一起。内含肽的长度一般在 >11个 ? @11个氨基酸之间。内含肽的 剪接位点的序列非常相似,第一个氨基酸通常是半胱氨酸,有时为丝氨酸

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